# Органические вещества клетки. Белки. Протеомика

Биология · 10 класс · Белки. Состав и строение белков
Источник: https://razlozheno.ru/subject/biologiya/10/organicheskie-veshchestva-kletki-belki-proteomika

Из чего состоят белки, как аминокислоты собираются в цепочку и сворачиваются в рабочую молекулу, почему денатурация иногда обратима, а иногда нет — и как всё это работает вместе в клетке (протеом).

## Чему научишься

- Объяснить, из чего состоит белок, и найти в формуле аминокислоты аминогруппу, радикал и карбоксильную группу.
- Назвать четыре уровня структуры белка и объяснить, почему при варке яйца денатурация необратима.
- Отличить глобулярные белки от фибриллярных и привести по одному примеру каждого вида.

## С чего начать

Сваренное вкрутую яйцо невозможно вернуть обратно в сырое, хотя лёд после разморозки снова становится обычной водой. Белок и вода — из одних и тех же атомов, но с белком при нагревании что-то происходит навсегда. Что именно?

## 1. Из чего построена молекула белка

*Аминокислоты, пептидная связь и незаменимые кислоты*

Белок — не единая молекула одного вида, а цепочка из более мелких «звеньев». Чтобы понять, почему одни белки жизненно необходимы, а без других можно обойтись, нужно сначала разглядеть это звено.

**Общая формула аминокислоты**

Любая аминокислота устроена одинаково: $\mathrm{NH_2-CH(R)-COOH}$.

- $\mathrm{-NH_2}$ — аминогруппа, обеспечивающая основные свойства;
- $\mathrm{-COOH}$ — карбоксильная группа, обеспечивающая кислотные свойства;
- $R$ — радикал, у каждой аминокислоты свой. Именно $R$ и делает 20 аминокислот разными.

*Рисунок: Структурная формула аминокислоты с аминогруппой, радикалом и карбоксильной группой*

Представь аминокислоту как деталь конструктора с двумя разными защёлками на концах: с одной стороны — «гнездо» ($\mathrm{-NH_2}$), с другой — «штырёк» ($\mathrm{-COOH}$), а между ними — бирка с номером детали ($R$), которая и отличает одну деталь от другой. Детали цепляются защёлка к защёлке в любом порядке — так растёт цепь.

Способ запомнить: увидел у молекулы одновременно $\mathrm{-NH_2}$ и $\mathrm{-COOH}$ на концах — перед тобой аминокислота, не ошибёшься.

**Пример: Как два «кирпичика» становятся пептидом**

1. Берём две аминокислоты: у первой на конце $\mathrm{-COOH}$, у второй — $\mathrm{-NH_2}$.
2. $\mathrm{-COOH}$ первой и $\mathrm{-NH_2}$ второй соединяются — образуется ковалентная пептидная связь.
3. При этом высвобождается молекула воды ($\mathrm{H_2O}$) — она была «лишней» в двух отдельных группах.
4. Получилась новая, более длинная молекула — пептид. Обратный процесс тоже работает: если добавить молекулу воды к пептидной связи, она разорвётся — это гидролиз, именно так пищеварительные ферменты в желудке разбирают съеденный белок обратно на аминокислоты.

**Пептидная связь**

Ковалентная связь, возникающая при взаимодействии аминогруппы ($\mathrm{-NH_2}$) одной аминокислоты с карбоксильной группой ($\mathrm{-COOH}$) другой аминокислоты с высвобождением молекулы воды.

**Пептид**

Соединение, образовавшееся из двух и более аминокислотных остатков.

**Проверь себя:** У молекулы на одном конце есть $\mathrm{-NH_2}$, на другом $\mathrm{-COOH}$, а между ними какой-то радикал $R$. Это может быть аминокислота?
**Ответ:** Да — именно так и устроена любая аминокислота: $\mathrm{NH_2-CH(R)-COOH}$.

Из 20 аминокислот часть организм способен собрать сам, а часть — нет.

**Незаменимые аминокислоты**

Аминокислоты, которые организм человека не может синтезировать самостоятельно и должен получать с пищей (для взрослого: лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин; для детей также аргинин и гистидин).

От того, какие аминокислоты есть в пище, зависит, «полноценна» она для организма или нет.

*Рисунок: Фотография истощённого ребёнка при белковом голодании*

**Полноценные белки**

Пищевые белки, содержащие все необходимые человеку аминокислоты (главным образом животного происхождения).

**Неполноценные белки**

Пищевые белки, не содержащие каких-либо незаменимых аминокислот (например, белки кукурузы, ячменя, пшеницы).

**Неправильно:** Если есть много хлеба и каши, белка организму хватит — какая разница, откуда он.
**Правильно:** Разница есть: растительные белки вроде белков кукурузы, ячменя и пшеницы неполноценные — в них не хватает каких-то незаменимых аминокислот, и без животного белка (или их разумного сочетания) организм недополучит нужные «детали».

### Проверь себя

**Какую долю химического состава клетки в среднем составляют белки?**
- $10\text{---}20\,\%$
- $5\text{---}10\,\%$
- $90\text{---}95\,\%$
- $50\text{---}80\,\%$ — верно
> Согласно источнику, белки являются чрезвычайно важным компонентом и составляют основную часть органического вещества клетки.

**Какая химическая группа в составе аминокислоты обеспечивает её кислотные свойства?**
- Пептидная связь
- $\mathrm{-NH_2}$
- Радикал $\mathrm{R}$
- \mathrm{-COOH} — верно
> Карбоксильная группа обладает способностью отдавать ион водорода, что определяет кислотные свойства молекулы.

**Что выделяется в качестве побочного продукта при образовании пептидной связи?**
- Аммиак ($\mathrm{NH_3}$)
- Энергия в виде АТФ
- Углекислый газ ($\mathrm{CO_2}$)
- Молекула воды ($\mathrm{H_2O}$) — верно
> Реакция конденсации при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой сопровождается высвобождением воды.

## 2. Простые и сложные белки: протеины, протеиды и энергия

*Что держит гемоглобин вместе и сколько энергии даёт белок*

Гемоглобин переносит кислород не потому, что он «просто белок» — в нём есть небелковая часть, без которой вся конструкция не работает. Белки делятся на два больших класса по тому, есть ли у них такая добавка.

**Протеины**

Простые белки, построенные только из аминокислот.

**Протеиды**

Сложные белки, содержащие помимо аминокислот небелковую часть (гликопротеиды, липопротеиды, нуклеопротеиды, гемоглобин с гемом).

**Протеины и протеиды**

|  | Протеины | Протеиды |
| --- | --- | --- |
| Состав | только аминокислотные остатки | аминокислотные остатки + небелковая часть |
| Примеры | белки без каких-либо дополнительных небелковых компонентов | гликопротеиды, липопротеиды, нуклеопротеиды, гемоглобин (белок + гем) |
| Если убрать небелковую часть | убирать нечего — она вся белковая | рабочая функция теряется, например гемоглобин без гема не свяжет кислород |

Кроме строительной роли у белка есть и энергетическая — правда, не основная, а резервная.

**Энергия из белка**

$1\text{ г белка} \rightarrow 17{,}6\text{ кДж}$ — вот сколько энергии организм получает, расщепляя белок.

Белок в организме — как дрова в чулане на самый крайний случай: печь топят углями и газом (жиры и углеводы), а к дровам обращаются, только когда основное топливо закончилось.

Способ запомнить: опорное число — $17{,}6$. Если в задаче спрашивают про энергию из белка в кДж на грамм — умножай массу на $17{,}6$ и проверяй порядок: для десятков граммов ответ — сотни кДж, не тысячи.

**Пример: Сколько энергии даст 25 г белка**

1. Известно: $1$ г белка $\rightarrow 17{,}6$ кДж.
2. Масса белка: $25$ г.
3. Энергия: $25 \cdot 17{,}6 = 440$ кДж.

**Проверь себя:** Прикинь: сколько кДж даст 5 г белка?
**Ответ:** $5 \cdot 17{,}6 = 88$ кДж.

### Проверь себя

**Как называются сложные белки, содержащие, помимо аминокислот, небелковую часть (например, гем в гемоглобине)?**
- Протеины
- Пептиды
- Протеиды — верно
- Полноценные белки
> Протеиды — это сложные белки, включающие липидные, углеводные или другие компоненты.

**Сколько энергии выделяется при полном биологическом окислении $\mathrm{1\,г}$ белка?**
- $\mathrm{17{,}6\,кДж}$ — верно
- $\mathrm{38{,}9\,кДж}$
- $\mathrm{40\,кДж}$
- $\mathrm{150\,кДж}$
> Это стандартное справочное значение энергетической ценности белков, указанное в источнике.

**Какие аминокислоты являются незаменимыми исключительно для детского организма?**
- Триптофан и метионин
- Аланин и глицин
- Лизин и валин
- Аргинин и гистидин — верно
> В тексте указано, что помимо восьми основных аминокислот, для детей незаменимыми являются также эти две.

## 3. Уровни структуры белка и денатурация

*От последовательности до клубка — и почему сваренное яйцо не вернуть назад*

Одна и та же цепочка аминокислот может быть просто ниткой, а может — плотно свёрнутым рабочим клубком. Разница между ними и объясняет, почему варёное яйцо нельзя «доварить назад».

**Первичная структура**

Уникальная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, соединённых пептидными связями.

**Вторичная структура**

Пространственная конфигурация (альфа-спираль или бета-складка), возникающая за счёт образования водородных связей между группами $\mathrm{-NH_2}$ и $\mathrm{-COOH}$ полипептидной цепи.

**Третичная структура**

Пространственная конфигурация глобулы (клубка), удерживаемая водородными, ионными связями, дисульфидными мостиками и гидрофобными взаимодействиями.

**Четвертичная структура**

Структура, возникающая при объединении нескольких полипептидных глобул (удерживается водородными связями, дисульфидными мостиками, гидрофобными взаимодействиями; часто содержит небелковый компонент).

*Рисунок: Схема четырёх уровней структуры белка, обозначенных римскими цифрами I–IV*

Представь нитку бус (I — просто порядок бусин) — её скрутили в спираль, как провод старого телефона (II — водородные связи держат виток) — спираль смяли в плотный клубок (III — держат уже разные связи: ионные, дисульфидные мостики, гидрофобные силы) — и несколько таких клубков слепились вместе в гроздь винограда (IV).

Способ запомнить: чем выше номер уровня, тем больше видов связей его держит — I держат только пептидные связи, II добавляет водородные, III добавляет ионные/дисульфидные/гидрофобные, а IV — то же самое, но уже между несколькими цепями сразу.

Пример молекулы со сложной пространственной укладкой — инсулин: его трёхмерная модель хорошо показывает, насколько далеко готовая молекула белка уходит от простой нитки.

*Рисунок: Объёмная молекулярная модель сложной пространственной структуры белка инсулина*

По итоговой форме все белки делят на два вида. **Глобулярные** белки свёрнуты в плотный шарик (глобулу) — так устроены, например, ферменты, гемоглобин, антитела: такая форма растворима в воде и удобна для «подвижной работы» — переносить, катализировать, узнавать. **Фибриллярные** белки, наоборот, вытянуты в длинную нить или волокно — так устроены коллаген, кератин, фибрин: нерастворимы, зато прочны и хорошо работают как каркас — кожа, волосы, ногти, свёртывание крови.

**Глобулярные и фибриллярные белки**

|  | Глобулярные | Фибриллярные |
| --- | --- | --- |
| Форма молекулы | свёрнута в шарик (глобулу) | вытянута в нить или волокно |
| Примеры | ферменты, гемоглобин, антитела | коллаген, кератин, фибрин |
| Растворимость и роль | растворимы в воде, подвижны — переносят, катализируют | нерастворимы, прочны — работают как каркас и опора |

**Денатурация**

Нарушение пространственной структуры белка под действием внешних факторов (химических воздействий, облучения, температуры). При сохранении первичной структуры денатурация обратима, при разрушении первичной структуры — необратима.

**Неправильно:** Денатурация — это когда белок «испортился» и разрушился навсегда.
**Правильно:** Денатурация — это разрушение пространственной укладки (II–IV уровней). Если при этом первичная структура — сама последовательность аминокислот — уцелела, белок в принципе может свернуться обратно, денатурация обратима. Необратимой она становится только тогда, когда разрушена именно первичная структура.

**Проверь себя:** У белка мягко нагрели раствор, разрушились только водородные связи, а последовательность аминокислот не пострадала. Обратима такая денатурация?
**Ответ:** Да — первичная структура сохранилась, значит денатурация обратима.

### Проверь себя

**За счет каких связей в основном поддерживается вторичная структура белка ($\alpha$-спираль или $\beta$-складка)?**
- Дисульфидные мостики
- Пептидные связи
- Гидрофобные взаимодействия
- Водородные связи — верно
> Водородные связи возникают между группами $\mathrm{-NH_2}$ и \mathrm{-COOH} полипептидной цепи, фиксируя её пространственную форму.

**В каком случае процесс денатурации белка становится необратимым?**
- При изменении формы глобулы
- При разрушении первичной структуры — верно
- При воздействии температуры выше $40^\circ\mathrm{C}$
- При разрушении четвертичной структуры
> Если последовательность аминокислот (цепочка) разорвана, восстановить исходную структуру белка невозможно.

## 4. Протеом клетки: множество функций одного класса веществ

*Зачем нужна целая наука о белках*

Один и тот же принцип — цепочка аминокислот, свёрнутая тем или иным способом, — лежит и в основе фермента, ускоряющего реакцию, и в основе волокна, из которого построена кожа. Гемоглобин из части 2 переносит кислород благодаря небелковому гему, инсулин из части 3 — гормон со сложной пространственной укладкой, коллаген и кератин — прочные фибриллярные «стройматериалы». Белки в клетке выполняют очень разные роли, и полный список этих ролей изображают на общей схеме.

*Рисунок: Схема классификации белков по выполняемым в организме функциям*

Чтобы описать и изучить всё это многообразие сразу, а не по одному белку, биологи ввели два термина.

**Протеом**

Совокупность всех белков, содержащихся в клетке или организме.

**Протеомика**

Биологическая наука, изучающая структуру белков, их функции, расположение в клетке и взаимодействия.

Протеом — это полная опись всех работников завода-клетки: сколько их, кто есть кто. Протеомика — это «отдел кадров», который выясняет не просто список имён, а кто на каком участке работает и с кем сотрудничает.

Способ запомнить: окончание «-ом» в биологии часто значит «всё сразу» (геном — все гены, протеом — все белки), а «-ика» после него — наука, которая это изучает.

**Почему белков в клетке так много видов**

Разнообразие функций держится на разнообразии радикалов $R$: у 20 аминокислот они очень разные по форме, заряду и «любви» к воде, и именно от их сочетания в цепи зависит, свернётся ли готовый белок в компактный рабочий шарик или вытянется в прочную нить. Поэтому небольшая на вид формула $\mathrm{NH_2-CH(R)-COOH}$ в итоге даёт тысячи непохожих друг на друга белков.

**Проверь себя:** Чем протеом отличается от протеомики?
**Ответ:** Протеом — это сами белки клетки или организма (список, совокупность). Протеомика — наука, которая их изучает.

### Проверь себя

**Из скольких видов аминокислот строятся белки в живых организмах, несмотря на их большее разнообразие в природе?**
- $8$
- $150$
- $20$ — верно
- $40$
> Несмотря на наличие более $150$ видов аминокислот в клетках, в состав белков входят только $20$ стандартных аминокислот.

**Какой белок выполняет защитную функцию, препятствуя размножению вирусов в организме?**
- Гемоглобин
- Фибриноген
- Миозин
- Интерферон — верно
> Интерфероны — это специальные защитные белки, которые клетки выделяют в ответ на вирусную атаку.

**Какая биологическая наука занимается изучением всей совокупности белков клетки и их взаимодействий?**
- Протеомика — верно
- Анатомия
- Генетика
- Цитология
> Протеомика — это новая отрасль биологии, изучающая протеом (совокупность белков).

## Ключевые термины

- **Белки** — Полимеры, построенные из мономеров — аминокислот; составляют 50—80 % химического состава клетки.
- **Пептидная связь** — Ковалентная связь, возникающая при взаимодействии аминогруппы ($\mathrm{-NH_2}$) одной аминокислоты с карбоксильной группой ($\mathrm{-COOH}$) другой аминокислоты с высвобождением молекулы воды.
- **Пептид** — Соединение, образовавшееся из двух и более аминокислотных остатков.
- **Незаменимые аминокислоты** — Аминокислоты, которые организм человека не может синтезировать самостоятельно и должен получать с пищей (для взрослого: лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин; для детей также аргинин и гистидин).
- **Полноценные белки** — Пищевые белки, содержащие все необходимые человеку аминокислоты (главным образом животного происхождения).
- **Неполноценные белки** — Пищевые белки, не содержащие каких-либо незаменимых аминокислот (например, белки кукурузы, ячменя, пшеницы).
- **Протеины** — Простые белки, построенные только из аминокислот.
- **Протеиды** — Сложные белки, содержащие помимо аминокислот небелковую часть (гликопротеиды, липопротеиды, нуклеопротеиды, гемоглобин с гемом).
- **Первичная структура белка** — Уникальная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, соединённых пептидными связями.
- **Вторичная структура белка** — Пространственная конфигурация (альфа-спираль или бета-складка), возникающая за счёт образования водородных связей между группами $\mathrm{-NH_2}$ и $\mathrm{-COOH}$ полипептидной цепи.
- **Третичная структура белка** — Пространственная конфигурация глобулы (клубка), удерживаемая водородными, ионными связями, дисульфидными мостиками и гидрофобными взаимодействиями.
- **Четвертичная структура белка** — Структура, возникающая при объединении нескольких полипептидных глобул (удерживается водородными связями, дисульфидными мостиками, гидрофобными взаимодействиями; часто содержит небелковый компонент).
- **Денатурация** — Нарушение пространственной структуры белка под действием внешних факторов (химических воздействий, облучения, температуры). При сохранении первичной структуры денатурация обратима, при разрушении первичной структуры — необратима.
- **Протеом** — Совокупность всех белков, содержащихся в клетке или организме.
- **Протеомика** — Биологическая наука, изучающая структуру белков, их функции, расположение в клетке и взаимодействия.

## Итог

- Белок — это полимер, собранный из аминокислот-мономеров по формуле $\mathrm{NH_2-CH(R)-COOH}$.
- Аминокислоты соединяются пептидной связью, а у белка четыре уровня структуры — от последовательности (I) до объединения нескольких цепей (IV).
- Белки бывают глобулярные (свёрнуты в шарик: ферменты, гемоглобин, антитела) и фибриллярные (вытянуты в нить: коллаген, кератин, фибрин).
- Денатурация обратима, если сохранилась первичная структура, и необратима, если она разрушена.
- Протеом — все белки клетки или организма, протеомика — наука, которая их изучает.

## Шпаргалка

### Термины стройки белка

- **Мономер** — аминокислота
- **Полимер** — белковая цепь из аминокислот
- **Пептидная связь** — $\mathrm{-NH_2}$ + $\mathrm{-COOH}$ минус $\mathrm{H_2O}$
- **Пептид** — 2 и более аминокислотных остатка

### Формула и энергия

- **$\mathrm{NH_2-CH(R)-COOH}$** — общий вид любой аминокислоты
- **$1\text{ г белка} \rightarrow 17{,}6\text{ кДж}$** — энергетическая ценность белка

### Уровни структуры

| Уровень | Что держит | Форма |
| --- | --- | --- |
| I | пептидные связи | последовательность остатков |
| II | водородные связи ($\mathrm{-NH_2}$/$\mathrm{-COOH}$) | спираль или складка |
| III | водородные, ионные, дисульфидные, гидрофобные | глобула (клубок) |
| IV | то же, между несколькими цепями | объединение глобул |

### Глобулярные и фибриллярные

|  | Глобулярные | Фибриллярные |
| --- | --- | --- |
| Форма | шарик (глобула) | нить, волокно |
| Примеры | ферменты, гемоглобин, антитела | коллаген, кератин, фибрин |
| Роль | подвижная работа: перенос, катализ | каркас, опора |

### Белки в питании

- **Полноценные** — содержат все незаменимые аминокислоты (животные)
- **Неполноценные** — без части незаменимых (кукуруза, ячмень, пшеница)

## Любопытное

- Взрослому нужно получать с пищей восемь незаменимых аминокислот, а растущему ребёнку — ещё две дополнительно (аргинин и гистидин): организм, который активно строит новые ткани, не успевает вырабатывать их сам.
- Белки кукурузы, пшеницы и ячменя — неполноценные: в них не хватает каких-то незаменимых аминокислот, поэтому «сытая» на вид растительная диета может не покрывать реальную потребность организма в белке.
- Протеомика изучает не только строение отдельных белков, но и то, где именно в клетке они находятся и с кем взаимодействуют — это фактически «карта связей» всех белков организма.