Органические вещества клетки. Белки. Протеомика
Из чего состоят белки, как аминокислоты собираются в цепочку и сворачиваются в рабочую молекулу, почему денатурация иногда обратима, а иногда нет — и как всё это работает вместе в клетке (протеом).

аудио-обзор «Органические вещества клетки. Белки. Протеомика»28:06- Из чего построена молекула белка
- Простые и сложные белки: протеины, протеиды и энергия
- Уровни структуры белка и денатурация
- Протеом клетки: множество функций одного класса веществ
Сваренное вкрутую яйцо невозможно вернуть обратно в сырое, хотя лёд после разморозки снова становится обычной водой. Белок и вода — из одних и тех же атомов, но с белком при нагревании что-то происходит навсегда. Что именно?
Объяснить, из чего состоит белок, и найти в формуле аминокислоты аминогруппу, радикал и карбоксильную группу.
Назвать четыре уровня структуры белка и объяснить, почему при варке яйца денатурация необратима.
Отличить глобулярные белки от фибриллярных и привести по одному примеру каждого вида.
Из чего построена молекула белка
Белок — не единая молекула одного вида, а цепочка из более мелких «звеньев». Чтобы понять, почему одни белки жизненно необходимы, а без других можно обойтись, нужно сначала разглядеть это звено.
Любая аминокислота устроена одинаково: .
- — аминогруппа, обеспечивающая основные свойства;
- — карбоксильная группа, обеспечивающая кислотные свойства;
- — радикал, у каждой аминокислоты свой. Именно и делает 20 аминокислот разными.

Представь аминокислоту как деталь конструктора с двумя разными защёлками на концах: с одной стороны — «гнездо» (), с другой — «штырёк» (), а между ними — бирка с номером детали (), которая и отличает одну деталь от другой. Детали цепляются защёлка к защёлке в любом порядке — так растёт цепь.
Способ запомнить: увидел у молекулы одновременно и на концах — перед тобой аминокислота, не ошибёшься.
Берём две аминокислоты: у первой на конце , у второй — .
первой и второй соединяются — образуется ковалентная пептидная связь.
При этом высвобождается молекула воды () — она была «лишней» в двух отдельных группах.
Получилась новая, более длинная молекула — пептид. Обратный процесс тоже работает: если добавить молекулу воды к пептидной связи, она разорвётся — это гидролиз, именно так пищеварительные ферменты в желудке разбирают съеденный белок обратно на аминокислоты.
Ковалентная связь, возникающая при взаимодействии аминогруппы () одной аминокислоты с карбоксильной группой () другой аминокислоты с высвобождением молекулы воды.
Соединение, образовавшееся из двух и более аминокислотных остатков.
У молекулы на одном конце есть , на другом , а между ними какой-то радикал . Это может быть аминокислота?
показать
У молекулы на одном конце есть , на другом , а между ними какой-то радикал . Это может быть аминокислота?
Да — именно так и устроена любая аминокислота: .
Из 20 аминокислот часть организм способен собрать сам, а часть — нет.
Аминокислоты, которые организм человека не может синтезировать самостоятельно и должен получать с пищей (для взрослого: лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин; для детей также аргинин и гистидин).
От того, какие аминокислоты есть в пище, зависит, «полноценна» она для организма или нет.

Пищевые белки, содержащие все необходимые человеку аминокислоты (главным образом животного происхождения).
Пищевые белки, не содержащие каких-либо незаменимых аминокислот (например, белки кукурузы, ячменя, пшеницы).
Если есть много хлеба и каши, белка организму хватит — какая разница, откуда он.
Разница есть: растительные белки вроде белков кукурузы, ячменя и пшеницы неполноценные — в них не хватает каких-то незаменимых аминокислот, и без животного белка (или их разумного сочетания) организм недополучит нужные «детали».
Какую долю химического состава клетки в среднем составляют белки?
Простые и сложные белки: протеины, протеиды и энергия
Гемоглобин переносит кислород не потому, что он «просто белок» — в нём есть небелковая часть, без которой вся конструкция не работает. Белки делятся на два больших класса по тому, есть ли у них такая добавка.
Простые белки, построенные только из аминокислот.
Сложные белки, содержащие помимо аминокислот небелковую часть (гликопротеиды, липопротеиды, нуклеопротеиды, гемоглобин с гемом).
| Протеины | Протеиды | |
|---|---|---|
Состав | только аминокислотные остатки | аминокислотные остатки + небелковая часть |
Примеры | белки без каких-либо дополнительных небелковых компонентов | гликопротеиды, липопротеиды, нуклеопротеиды, гемоглобин (белок + гем) |
Если убрать небелковую часть | убирать нечего — она вся белковая | рабочая функция теряется, например гемоглобин без гема не свяжет кислород |
Кроме строительной роли у белка есть и энергетическая — правда, не основная, а резервная.
— вот сколько энергии организм получает, расщепляя белок.
Белок в организме — как дрова в чулане на самый крайний случай: печь топят углями и газом (жиры и углеводы), а к дровам обращаются, только когда основное топливо закончилось.
Способ запомнить: опорное число — . Если в задаче спрашивают про энергию из белка в кДж на грамм — умножай массу на и проверяй порядок: для десятков граммов ответ — сотни кДж, не тысячи.
Известно: г белка кДж.
Масса белка: г.
Энергия: кДж.
Прикинь: сколько кДж даст 5 г белка?
показать
Прикинь: сколько кДж даст 5 г белка?
кДж.
Как называются сложные белки, содержащие, помимо аминокислот, небелковую часть (например, гем в гемоглобине)?
Уровни структуры белка и денатурация
Одна и та же цепочка аминокислот может быть просто ниткой, а может — плотно свёрнутым рабочим клубком. Разница между ними и объясняет, почему варёное яйцо нельзя «доварить назад».
Уникальная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, соединённых пептидными связями.
Пространственная конфигурация (альфа-спираль или бета-складка), возникающая за счёт образования водородных связей между группами и полипептидной цепи.
Пространственная конфигурация глобулы (клубка), удерживаемая водородными, ионными связями, дисульфидными мостиками и гидрофобными взаимодействиями.
Структура, возникающая при объединении нескольких полипептидных глобул (удерживается водородными связями, дисульфидными мостиками, гидрофобными взаимодействиями; часто содержит небелковый компонент).

Представь нитку бус (I — просто порядок бусин) — её скрутили в спираль, как провод старого телефона (II — водородные связи держат виток) — спираль смяли в плотный клубок (III — держат уже разные связи: ионные, дисульфидные мостики, гидрофобные силы) — и несколько таких клубков слепились вместе в гроздь винограда (IV).
Способ запомнить: чем выше номер уровня, тем больше видов связей его держит — I держат только пептидные связи, II добавляет водородные, III добавляет ионные/дисульфидные/гидрофобные, а IV — то же самое, но уже между несколькими цепями сразу.
Пример молекулы со сложной пространственной укладкой — инсулин: его трёхмерная модель хорошо показывает, насколько далеко готовая молекула белка уходит от простой нитки.

По итоговой форме все белки делят на два вида. Глобулярные белки свёрнуты в плотный шарик (глобулу) — так устроены, например, ферменты, гемоглобин, антитела: такая форма растворима в воде и удобна для «подвижной работы» — переносить, катализировать, узнавать. Фибриллярные белки, наоборот, вытянуты в длинную нить или волокно — так устроены коллаген, кератин, фибрин: нерастворимы, зато прочны и хорошо работают как каркас — кожа, волосы, ногти, свёртывание крови.
| Глобулярные | Фибриллярные | |
|---|---|---|
Форма молекулы | свёрнута в шарик (глобулу) | вытянута в нить или волокно |
Примеры | ферменты, гемоглобин, антитела | коллаген, кератин, фибрин |
Растворимость и роль | растворимы в воде, подвижны — переносят, катализируют | нерастворимы, прочны — работают как каркас и опора |
Нарушение пространственной структуры белка под действием внешних факторов (химических воздействий, облучения, температуры). При сохранении первичной структуры денатурация обратима, при разрушении первичной структуры — необратима.
Денатурация — это когда белок «испортился» и разрушился навсегда.
Денатурация — это разрушение пространственной укладки (II–IV уровней). Если при этом первичная структура — сама последовательность аминокислот — уцелела, белок в принципе может свернуться обратно, денатурация обратима. Необратимой она становится только тогда, когда разрушена именно первичная структура.
У белка мягко нагрели раствор, разрушились только водородные связи, а последовательность аминокислот не пострадала. Обратима такая денатурация?
показать
У белка мягко нагрели раствор, разрушились только водородные связи, а последовательность аминокислот не пострадала. Обратима такая денатурация?
Да — первичная структура сохранилась, значит денатурация обратима.
За счет каких связей в основном поддерживается вторичная структура белка (-спираль или -складка)?
Протеом клетки: множество функций одного класса веществ
Один и тот же принцип — цепочка аминокислот, свёрнутая тем или иным способом, — лежит и в основе фермента, ускоряющего реакцию, и в основе волокна, из которого построена кожа. Гемоглобин из части 2 переносит кислород благодаря небелковому гему, инсулин из части 3 — гормон со сложной пространственной укладкой, коллаген и кератин — прочные фибриллярные «стройматериалы». Белки в клетке выполняют очень разные роли, и полный список этих ролей изображают на общей схеме.

Чтобы описать и изучить всё это многообразие сразу, а не по одному белку, биологи ввели два термина.
Совокупность всех белков, содержащихся в клетке или организме.
Биологическая наука, изучающая структуру белков, их функции, расположение в клетке и взаимодействия.
Протеом — это полная опись всех работников завода-клетки: сколько их, кто есть кто. Протеомика — это «отдел кадров», который выясняет не просто список имён, а кто на каком участке работает и с кем сотрудничает.
Способ запомнить: окончание «-ом» в биологии часто значит «всё сразу» (геном — все гены, протеом — все белки), а «-ика» после него — наука, которая это изучает.
Почему белков в клетке так много видов
Разнообразие функций держится на разнообразии радикалов : у 20 аминокислот они очень разные по форме, заряду и «любви» к воде, и именно от их сочетания в цепи зависит, свернётся ли готовый белок в компактный рабочий шарик или вытянется в прочную нить. Поэтому небольшая на вид формула в итоге даёт тысячи непохожих друг на друга белков.
Чем протеом отличается от протеомики?
показать
Чем протеом отличается от протеомики?
Протеом — это сами белки клетки или организма (список, совокупность). Протеомика — наука, которая их изучает.
Из скольких видов аминокислот строятся белки в живых организмах, несмотря на их большее разнообразие в природе?
Возвращаемся к вопросу: при варке белок яйца денатурирует — под действием высокой температуры разрушается его пространственная укладка (уровни II–IV). Если бы дело было только в этом, денатурация могла бы остаться обратимой — так бывает при мягком нагревании некоторых белков. Но при кипячении температура разрушает и первичную структуру — саму последовательность аминокислотных остатков, скреплённых пептидными связями. А первичная структура — это «чертёж», по которому белок вообще можно заново собрать в исходную форму. Чертёж испорчен — собрать нечего. Это и есть правило из канона: при сохранении первичной структуры денатурация обратима, при разрушении первичной структуры — необратима. Именно поэтому лёд можно разморозить обратно в воду, а сваренное яйцо — нельзя вернуть в сырое.
Белок — это полимер, собранный из аминокислот-мономеров по формуле .
Аминокислоты соединяются пептидной связью, а у белка четыре уровня структуры — от последовательности (I) до объединения нескольких цепей (IV).
Белки бывают глобулярные (свёрнуты в шарик: ферменты, гемоглобин, антитела) и фибриллярные (вытянуты в нить: коллаген, кератин, фибрин).
Денатурация обратима, если сохранилась первичная структура, и необратима, если она разрушена.
Протеом — все белки клетки или организма, протеомика — наука, которая их изучает.
Полимеры, построенные из мономеров — аминокислот; составляют 50—80 % химического состава клетки.
Ковалентная связь, возникающая при взаимодействии аминогруппы () одной аминокислоты с карбоксильной группой () другой аминокислоты с высвобождением молекулы воды.
Соединение, образовавшееся из двух и более аминокислотных остатков.
Аминокислоты, которые организм человека не может синтезировать самостоятельно и должен получать с пищей (для взрослого: лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин; для детей также аргинин и гистидин).
Пищевые белки, содержащие все необходимые человеку аминокислоты (главным образом животного происхождения).
Пищевые белки, не содержащие каких-либо незаменимых аминокислот (например, белки кукурузы, ячменя, пшеницы).
Простые белки, построенные только из аминокислот.
Сложные белки, содержащие помимо аминокислот небелковую часть (гликопротеиды, липопротеиды, нуклеопротеиды, гемоглобин с гемом).
Уникальная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, соединённых пептидными связями.
Пространственная конфигурация (альфа-спираль или бета-складка), возникающая за счёт образования водородных связей между группами и полипептидной цепи.
Пространственная конфигурация глобулы (клубка), удерживаемая водородными, ионными связями, дисульфидными мостиками и гидрофобными взаимодействиями.
Структура, возникающая при объединении нескольких полипептидных глобул (удерживается водородными связями, дисульфидными мостиками, гидрофобными взаимодействиями; часто содержит небелковый компонент).
Нарушение пространственной структуры белка под действием внешних факторов (химических воздействий, облучения, температуры). При сохранении первичной структуры денатурация обратима, при разрушении первичной структуры — необратима.
Совокупность всех белков, содержащихся в клетке или организме.
Биологическая наука, изучающая структуру белков, их функции, расположение в клетке и взаимодействия.
- Мономер
аминокислота
- Полимер
белковая цепь из аминокислот
- Пептидная связь
+ минус
- Пептид
2 и более аминокислотных остатка
общий вид любой аминокислоты
энергетическая ценность белка
| Уровень | Что держит | Форма |
|---|---|---|
I | пептидные связи | последовательность остатков |
II | водородные связи (/) | спираль или складка |
III | водородные, ионные, дисульфидные, гидрофобные | глобула (клубок) |
IV | то же, между несколькими цепями | объединение глобул |
| Глобулярные | Фибриллярные | |
|---|---|---|
Форма | шарик (глобула) | нить, волокно |
Примеры | ферменты, гемоглобин, антитела | коллаген, кератин, фибрин |
Роль | подвижная работа: перенос, катализ | каркас, опора |
- Полноценные
содержат все незаменимые аминокислоты (животные)
- Неполноценные
без части незаменимых (кукуруза, ячмень, пшеница)
Взрослому нужно получать с пищей восемь незаменимых аминокислот, а растущему ребёнку — ещё две дополнительно (аргинин и гистидин): организм, который активно строит новые ткани, не успевает вырабатывать их сам.
Белки кукурузы, пшеницы и ячменя — неполноценные: в них не хватает каких-то незаменимых аминокислот, поэтому «сытая» на вид растительная диета может не покрывать реальную потребность организма в белке.
Протеомика изучает не только строение отдельных белков, но и то, где именно в клетке они находятся и с кем взаимодействуют — это фактически «карта связей» всех белков организма.
Что представляют собой белки с точки зрения химического строения?
Полимеры, построенные из мономеров — аминокислот.
В организме за сутки расщепилось 20 г белка. Сколько энергии (в кДж) при этом выделилось, если известно, что г белка даёт кДж? Так энергетическую ценность белков считают в задачах ОГЭ по биологии.
При варке яйца прозрачный белок становится белым и плотным. Какое явление наблюдается в этом процессе, и почему его нельзя обратить?
Инфографика















