Разложено
Разложено
Биология · 10 класс · Белки. Состав и строение белков

Органические вещества клетки. Белки. Протеомика

Из чего состоят белки, как аминокислоты собираются в цепочку и сворачиваются в рабочую молекулу, почему денатурация иногда обратима, а иногда нет — и как всё это работает вместе в клетке (протеом).

Читать урок
Биология
Биология
Каменский А.А., Касперская Е.К., Сивоглазов В.И.
Просвещение, 2022 · 4-е изд., стереотипноес. 28–32
4 частей · 42 минсреднийчитаешь как гость
аудио-обзор «Органические вещества клетки. Белки. Протеомика»28:06
О чём видео
28:06 · одним куском
  • Из чего построена молекула белка
  • Простые и сложные белки: протеины, протеиды и энергия
  • Уровни структуры белка и денатурация
  • Протеом клетки: множество функций одного класса веществ

Сваренное вкрутую яйцо невозможно вернуть обратно в сырое, хотя лёд после разморозки снова становится обычной водой. Белок и вода — из одних и тех же атомов, но с белком при нагревании что-то происходит навсегда. Что именно?

Вернёмся к нему в конце урока.
Ментальная карта
как связаны идеи урока
После урока ты сможешь
  1. Объяснить, из чего состоит белок, и найти в формуле аминокислоты аминогруппу, радикал и карбоксильную группу.

  2. Назвать четыре уровня структуры белка и объяснить, почему при варке яйца денатурация необратима.

  3. Отличить глобулярные белки от фибриллярных и привести по одному примеру каждого вида.


1
Часть 1 · 12 мин

Из чего построена молекула белка

Аминокислоты, пептидная связь и незаменимые кислоты

Белок — не единая молекула одного вида, а цепочка из более мелких «звеньев». Чтобы понять, почему одни белки жизненно необходимы, а без других можно обойтись, нужно сначала разглядеть это звено.

Формула
Общая формула аминокислоты

Любая аминокислота устроена одинаково: NH2CH(R)COOH\mathrm{NH_2-CH(R)-COOH}.

  • NH2\mathrm{-NH_2} — аминогруппа, обеспечивающая основные свойства;
  • COOH\mathrm{-COOH} — карбоксильная группа, обеспечивающая кислотные свойства;
  • RR — радикал, у каждой аминокислоты свой. Именно RR и делает 20 аминокислот разными.
Структурная формула аминокислоты с аминогруппой, радикалом и карбоксильной группой
Химическая формула аминокислоты
Ассоциация

Представь аминокислоту как деталь конструктора с двумя разными защёлками на концах: с одной стороны — «гнездо» (NH2\mathrm{-NH_2}), с другой — «штырёк» (COOH\mathrm{-COOH}), а между ними — бирка с номером детали (RR), которая и отличает одну деталь от другой. Детали цепляются защёлка к защёлке в любом порядке — так растёт цепь.

Способ запомнить: увидел у молекулы одновременно NH2\mathrm{-NH_2} и COOH\mathrm{-COOH} на концах — перед тобой аминокислота, не ошибёшься.

Как два «кирпичика» становятся пептидом
  1. Берём две аминокислоты: у первой на конце COOH\mathrm{-COOH}, у второй — NH2\mathrm{-NH_2}.

  2. COOH\mathrm{-COOH} первой и NH2\mathrm{-NH_2} второй соединяются — образуется ковалентная пептидная связь.

  3. При этом высвобождается молекула воды (H2O\mathrm{H_2O}) — она была «лишней» в двух отдельных группах.

  4. Получилась новая, более длинная молекула — пептид. Обратный процесс тоже работает: если добавить молекулу воды к пептидной связи, она разорвётся — это гидролиз, именно так пищеварительные ферменты в желудке разбирают съеденный белок обратно на аминокислоты.

Определение
Пептидная связь

Ковалентная связь, возникающая при взаимодействии аминогруппы (NH2\mathrm{-NH_2}) одной аминокислоты с карбоксильной группой (COOH\mathrm{-COOH}) другой аминокислоты с высвобождением молекулы воды.

Определение
Пептид

Соединение, образовавшееся из двух и более аминокислотных остатков.

У молекулы на одном конце есть NH2\mathrm{-NH_2}, на другом COOH\mathrm{-COOH}, а между ними какой-то радикал RR. Это может быть аминокислота?

показать

Да — именно так и устроена любая аминокислота: NH2CH(R)COOH\mathrm{NH_2-CH(R)-COOH}.

Из 20 аминокислот часть организм способен собрать сам, а часть — нет.

Определение
Незаменимые аминокислоты

Аминокислоты, которые организм человека не может синтезировать самостоятельно и должен получать с пищей (для взрослого: лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин; для детей также аргинин и гистидин).

Раздели аминокислоты по корзинам
Организм синтезирует сам
    Только с едой
      Карточка 1 из 12

      Фенилаланин

      От того, какие аминокислоты есть в пище, зависит, «полноценна» она для организма или нет.

      Фотография истощённого ребёнка при белковом голодании
      Последствия тяжёлого белкового голодания
      Определение
      Полноценные белки

      Пищевые белки, содержащие все необходимые человеку аминокислоты (главным образом животного происхождения).

      Определение
      Неполноценные белки

      Пищевые белки, не содержащие каких-либо незаменимых аминокислот (например, белки кукурузы, ячменя, пшеницы).

      Неверно

      Если есть много хлеба и каши, белка организму хватит — какая разница, откуда он.

      Верно

      Разница есть: растительные белки вроде белков кукурузы, ячменя и пшеницы неполноценные — в них не хватает каких-то незаменимых аминокислот, и без животного белка (или их разумного сочетания) организм недополучит нужные «детали».

      Проверь себя
      мини-тест части 1 · вопросы наугад
      Вопрос 1 из 3средний

      Какую долю химического состава клетки в среднем составляют белки?

      1 из 3

      2
      Часть 2 · 8 мин

      Простые и сложные белки: протеины, протеиды и энергия

      Что держит гемоглобин вместе и сколько энергии даёт белок

      Гемоглобин переносит кислород не потому, что он «просто белок» — в нём есть небелковая часть, без которой вся конструкция не работает. Белки делятся на два больших класса по тому, есть ли у них такая добавка.

      Определение
      Протеины

      Простые белки, построенные только из аминокислот.

      Определение
      Протеиды

      Сложные белки, содержащие помимо аминокислот небелковую часть (гликопротеиды, липопротеиды, нуклеопротеиды, гемоглобин с гемом).

      Протеины и протеиды
      ПротеиныПротеиды

      Состав

      только аминокислотные остатки

      аминокислотные остатки + небелковая часть

      Примеры

      белки без каких-либо дополнительных небелковых компонентов

      гликопротеиды, липопротеиды, нуклеопротеиды, гемоглобин (белок + гем)

      Если убрать небелковую часть

      убирать нечего — она вся белковая

      рабочая функция теряется, например гемоглобин без гема не свяжет кислород

      Кроме строительной роли у белка есть и энергетическая — правда, не основная, а резервная.

      Формула
      Энергия из белка

      1 г белка17,6 кДж1\text{ г белка} \rightarrow 17{,}6\text{ кДж} — вот сколько энергии организм получает, расщепляя белок.

      Ассоциация

      Белок в организме — как дрова в чулане на самый крайний случай: печь топят углями и газом (жиры и углеводы), а к дровам обращаются, только когда основное топливо закончилось.

      Способ запомнить: опорное число — 17,617{,}6. Если в задаче спрашивают про энергию из белка в кДж на грамм — умножай массу на 17,617{,}6 и проверяй порядок: для десятков граммов ответ — сотни кДж, не тысячи.

      Сколько энергии даст 25 г белка
      1. Известно: 11 г белка 17,6\rightarrow 17{,}6 кДж.

      2. Масса белка: 2525 г.

      3. Энергия: 2517,6=44025 \cdot 17{,}6 = 440 кДж.

      Прикинь: сколько кДж даст 5 г белка?

      показать

      517,6=885 \cdot 17{,}6 = 88 кДж.

      Проверь себя
      мини-тест части 2 · вопросы наугад
      Вопрос 1 из 3средний

      Как называются сложные белки, содержащие, помимо аминокислот, небелковую часть (например, гем в гемоглобине)?

      1 из 3

      3
      Часть 3 · 14 мин

      Уровни структуры белка и денатурация

      От последовательности до клубка — и почему сваренное яйцо не вернуть назад

      Одна и та же цепочка аминокислот может быть просто ниткой, а может — плотно свёрнутым рабочим клубком. Разница между ними и объясняет, почему варёное яйцо нельзя «доварить назад».

      Определение
      Первичная структура

      Уникальная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, соединённых пептидными связями.

      Определение
      Вторичная структура

      Пространственная конфигурация (альфа-спираль или бета-складка), возникающая за счёт образования водородных связей между группами NH2\mathrm{-NH_2} и COOH\mathrm{-COOH} полипептидной цепи.

      Определение
      Третичная структура

      Пространственная конфигурация глобулы (клубка), удерживаемая водородными, ионными связями, дисульфидными мостиками и гидрофобными взаимодействиями.

      Определение
      Четвертичная структура

      Структура, возникающая при объединении нескольких полипептидных глобул (удерживается водородными связями, дисульфидными мостиками, гидрофобными взаимодействиями; часто содержит небелковый компонент).

      Схема четырёх уровней структуры белка, обозначенных римскими цифрами I–IV
      Уровни организации белковой молекулы: от первичной (I) до четвертичной (IV) структуры
      Ассоциация

      Представь нитку бус (I — просто порядок бусин) — её скрутили в спираль, как провод старого телефона (II — водородные связи держат виток) — спираль смяли в плотный клубок (III — держат уже разные связи: ионные, дисульфидные мостики, гидрофобные силы) — и несколько таких клубков слепились вместе в гроздь винограда (IV).

      Способ запомнить: чем выше номер уровня, тем больше видов связей его держит — I держат только пептидные связи, II добавляет водородные, III добавляет ионные/дисульфидные/гидрофобные, а IV — то же самое, но уже между несколькими цепями сразу.

      Пример молекулы со сложной пространственной укладкой — инсулин: его трёхмерная модель хорошо показывает, насколько далеко готовая молекула белка уходит от простой нитки.

      Объёмная молекулярная модель сложной пространственной структуры белка инсулина
      Трёхмерная модель молекулы инсулина

      По итоговой форме все белки делят на два вида. Глобулярные белки свёрнуты в плотный шарик (глобулу) — так устроены, например, ферменты, гемоглобин, антитела: такая форма растворима в воде и удобна для «подвижной работы» — переносить, катализировать, узнавать. Фибриллярные белки, наоборот, вытянуты в длинную нить или волокно — так устроены коллаген, кератин, фибрин: нерастворимы, зато прочны и хорошо работают как каркас — кожа, волосы, ногти, свёртывание крови.

      Глобулярные и фибриллярные белки
      ГлобулярныеФибриллярные

      Форма молекулы

      свёрнута в шарик (глобулу)

      вытянута в нить или волокно

      Примеры

      ферменты, гемоглобин, антитела

      коллаген, кератин, фибрин

      Растворимость и роль

      растворимы в воде, подвижны — переносят, катализируют

      нерастворимы, прочны — работают как каркас и опора

      Определение
      Денатурация

      Нарушение пространственной структуры белка под действием внешних факторов (химических воздействий, облучения, температуры). При сохранении первичной структуры денатурация обратима, при разрушении первичной структуры — необратима.

      Неверно

      Денатурация — это когда белок «испортился» и разрушился навсегда.

      Верно

      Денатурация — это разрушение пространственной укладки (II–IV уровней). Если при этом первичная структура — сама последовательность аминокислот — уцелела, белок в принципе может свернуться обратно, денатурация обратима. Необратимой она становится только тогда, когда разрушена именно первичная структура.

      У белка мягко нагрели раствор, разрушились только водородные связи, а последовательность аминокислот не пострадала. Обратима такая денатурация?

      показать

      Да — первичная структура сохранилась, значит денатурация обратима.

      Проверь себя
      мини-тест части 3 · вопросы наугад
      Вопрос 1 из 2средний

      За счет каких связей в основном поддерживается вторичная структура белка (α\alpha-спираль или β\beta-складка)?

      1 из 2

      4
      Часть 4 · 8 мин

      Протеом клетки: множество функций одного класса веществ

      Зачем нужна целая наука о белках

      Один и тот же принцип — цепочка аминокислот, свёрнутая тем или иным способом, — лежит и в основе фермента, ускоряющего реакцию, и в основе волокна, из которого построена кожа. Гемоглобин из части 2 переносит кислород благодаря небелковому гему, инсулин из части 3 — гормон со сложной пространственной укладкой, коллаген и кератин — прочные фибриллярные «стройматериалы». Белки в клетке выполняют очень разные роли, и полный список этих ролей изображают на общей схеме.

      Схема классификации белков по выполняемым в организме функциям
      Основные группы белков по их функциям

      Чтобы описать и изучить всё это многообразие сразу, а не по одному белку, биологи ввели два термина.

      Определение
      Протеом

      Совокупность всех белков, содержащихся в клетке или организме.

      Определение
      Протеомика

      Биологическая наука, изучающая структуру белков, их функции, расположение в клетке и взаимодействия.

      Ассоциация

      Протеом — это полная опись всех работников завода-клетки: сколько их, кто есть кто. Протеомика — это «отдел кадров», который выясняет не просто список имён, а кто на каком участке работает и с кем сотрудничает.

      Способ запомнить: окончание «-ом» в биологии часто значит «всё сразу» (геном — все гены, протеом — все белки), а «-ика» после него — наука, которая это изучает.

      Почему белков в клетке так много видов

      Разнообразие функций держится на разнообразии радикалов RR: у 20 аминокислот они очень разные по форме, заряду и «любви» к воде, и именно от их сочетания в цепи зависит, свернётся ли готовый белок в компактный рабочий шарик или вытянется в прочную нить. Поэтому небольшая на вид формула NH2CH(R)COOH\mathrm{NH_2-CH(R)-COOH} в итоге даёт тысячи непохожих друг на друга белков.

      Чем протеом отличается от протеомики?

      показать

      Протеом — это сами белки клетки или организма (список, совокупность). Протеомика — наука, которая их изучает.

      Проверь себя
      мини-тест части 4 · вопросы наугад
      Вопрос 1 из 3средний

      Из скольких видов аминокислот строятся белки в живых организмах, несмотря на их большее разнообразие в природе?

      1 из 3

      Возвращаемся к вопросу: при варке белок яйца денатурирует — под действием высокой температуры разрушается его пространственная укладка (уровни II–IV). Если бы дело было только в этом, денатурация могла бы остаться обратимой — так бывает при мягком нагревании некоторых белков. Но при кипячении температура разрушает и первичную структуру — саму последовательность аминокислотных остатков, скреплённых пептидными связями. А первичная структура — это «чертёж», по которому белок вообще можно заново собрать в исходную форму. Чертёж испорчен — собрать нечего. Это и есть правило из канона: при сохранении первичной структуры денатурация обратима, при разрушении первичной структуры — необратима. Именно поэтому лёд можно разморозить обратно в воду, а сваренное яйцо — нельзя вернуть в сырое.

      Возвращаемся к вопросу урока
      Главное за минуту
      что нужно унести из урока
      • Белок — это полимер, собранный из аминокислот-мономеров по формуле NH2CH(R)COOH\mathrm{NH_2-CH(R)-COOH}.

      • Аминокислоты соединяются пептидной связью, а у белка четыре уровня структуры — от последовательности (I) до объединения нескольких цепей (IV).

      • Белки бывают глобулярные (свёрнуты в шарик: ферменты, гемоглобин, антитела) и фибриллярные (вытянуты в нить: коллаген, кератин, фибрин).

      • Денатурация обратима, если сохранилась первичная структура, и необратима, если она разрушена.

      • Протеом — все белки клетки или организма, протеомика — наука, которая их изучает.

      Термины урока
      Белки

      Полимеры, построенные из мономеров — аминокислот; составляют 50—80 % химического состава клетки.

      Пептидная связь

      Ковалентная связь, возникающая при взаимодействии аминогруппы (NH2\mathrm{-NH_2}) одной аминокислоты с карбоксильной группой (COOH\mathrm{-COOH}) другой аминокислоты с высвобождением молекулы воды.

      Пептид

      Соединение, образовавшееся из двух и более аминокислотных остатков.

      Незаменимые аминокислоты

      Аминокислоты, которые организм человека не может синтезировать самостоятельно и должен получать с пищей (для взрослого: лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин; для детей также аргинин и гистидин).

      Полноценные белки

      Пищевые белки, содержащие все необходимые человеку аминокислоты (главным образом животного происхождения).

      Неполноценные белки

      Пищевые белки, не содержащие каких-либо незаменимых аминокислот (например, белки кукурузы, ячменя, пшеницы).

      Протеины

      Простые белки, построенные только из аминокислот.

      Протеиды

      Сложные белки, содержащие помимо аминокислот небелковую часть (гликопротеиды, липопротеиды, нуклеопротеиды, гемоглобин с гемом).

      Первичная структура белка

      Уникальная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, соединённых пептидными связями.

      Вторичная структура белка

      Пространственная конфигурация (альфа-спираль или бета-складка), возникающая за счёт образования водородных связей между группами NH2\mathrm{-NH_2} и COOH\mathrm{-COOH} полипептидной цепи.

      Третичная структура белка

      Пространственная конфигурация глобулы (клубка), удерживаемая водородными, ионными связями, дисульфидными мостиками и гидрофобными взаимодействиями.

      Четвертичная структура белка

      Структура, возникающая при объединении нескольких полипептидных глобул (удерживается водородными связями, дисульфидными мостиками, гидрофобными взаимодействиями; часто содержит небелковый компонент).

      Денатурация

      Нарушение пространственной структуры белка под действием внешних факторов (химических воздействий, облучения, температуры). При сохранении первичной структуры денатурация обратима, при разрушении первичной структуры — необратима.

      Протеом

      Совокупность всех белков, содержащихся в клетке или организме.

      Протеомика

      Биологическая наука, изучающая структуру белков, их функции, расположение в клетке и взаимодействия.

      Шпаргалка
      Термины стройки белка
      Мономер

      аминокислота

      Полимер

      белковая цепь из аминокислот

      Пептидная связь

      NH2\mathrm{-NH_2} + COOH\mathrm{-COOH} минус H2O\mathrm{H_2O}

      Пептид

      2 и более аминокислотных остатка

      Формула и энергия
      NH2CH(R)COOH\mathrm{NH_2-CH(R)-COOH}

      общий вид любой аминокислоты

      1 г белка17,6 кДж1\text{ г белка} \rightarrow 17{,}6\text{ кДж}

      энергетическая ценность белка

      Уровни структуры
      УровеньЧто держитФорма

      I

      пептидные связи

      последовательность остатков

      II

      водородные связи (NH2\mathrm{-NH_2}/COOH\mathrm{-COOH})

      спираль или складка

      III

      водородные, ионные, дисульфидные, гидрофобные

      глобула (клубок)

      IV

      то же, между несколькими цепями

      объединение глобул

      Глобулярные и фибриллярные
      ГлобулярныеФибриллярные

      Форма

      шарик (глобула)

      нить, волокно

      Примеры

      ферменты, гемоглобин, антитела

      коллаген, кератин, фибрин

      Роль

      подвижная работа: перенос, катализ

      каркас, опора

      Белки в питании
      Полноценные

      содержат все незаменимые аминокислоты (животные)

      Неполноценные

      без части незаменимых (кукуруза, ячмень, пшеница)

      Секретный факт

      Взрослому нужно получать с пищей восемь незаменимых аминокислот, а растущему ребёнку — ещё две дополнительно (аргинин и гистидин): организм, который активно строит новые ткани, не успевает вырабатывать их сам.

      Секретный факт

      Белки кукурузы, пшеницы и ячменя — неполноценные: в них не хватает каких-то незаменимых аминокислот, поэтому «сытая» на вид растительная диета может не покрывать реальную потребность организма в белке.

      Секретный факт

      Протеомика изучает не только строение отдельных белков, но и то, где именно в клетке они находятся и с кем взаимодействуют — это фактически «карта связей» всех белков организма.

      Повторялка
      осталось ещё 55 · круг ≈ 14 мин
      Вопрос1/55

      Что представляют собой белки с точки зрения химического строения?

      нажми, чтобы перевернуть
      Ответ1/55

      Полимеры, построенные из мономеров — аминокислот.

      отметь: знал или нет
      выучено0%
      ОГЭ

      В организме за сутки расщепилось 20 г белка. Сколько энергии (в кДж) при этом выделилось, если известно, что 11 г белка даёт 17,617{,}6 кДж? Так энергетическую ценность белков считают в задачах ОГЭ по биологии.

      Босс урока
      случайные вопросы по всему уроку — каждый раз новые
      Босс: собери всё вместе
      итоговый тест урока
      Вопрос 1 из 8трудный

      При варке яйца прозрачный белок становится белым и плотным. Какое явление наблюдается в этом процессе, и почему его нельзя обратить?

      1 из 8

      Инфографика

      весь урок одной картинкой — нажми, чтобы рассмотреть
      инфографика «Органические вещества клетки. Белки. Протеомика»

      Слайды

      15 слайдов по всему уроку — нажми на слайд, чтобы рассмотреть
      Слайд page-0001.jpg
      Слайд page-0002.jpg
      Слайд page-0003.jpg
      Слайд page-0004.jpg
      Слайд page-0005.jpg
      Слайд page-0006.jpg
      Слайд page-0007.jpg
      Слайд page-0008.jpg
      Слайд page-0009.jpg
      Слайд page-0010.jpg
      Слайд page-0011.jpg
      Слайд page-0012.jpg
      Слайд page-0013.jpg
      Слайд page-0014.jpg
      Слайд page-0015.jpg